Las proteínas producidas artificialmente generalmente se basan en bloques de construcción que cumplen con estrictas reglas de equilibrio. De esta manera, su estructura generalmente se puede predecir utilizando la imitación de la computadora. Pero hay excepciones: algunas proteínas diseñadas en computadoras muestran nuevas estructuras o características sorprendentes que pueden ser útiles. Un equipo internacional dirigido por la profesora Elena Khilnskaya del Departamento de Química de LMU y el profesor Neil King de la Universidad de Washington ahora ha descubierto por qué es: algunas proteínas contienen ingredientes flexibles y pueden tomar múltiples estructuras. Estos resultados pueden abrir nuevas vías para el desarrollo de proteínas personalizadas.
En su estudio, los investigadores analizaron tres proteínas de diseñador, que mostraron estructuras significativamente diferentes en experimentos en comparación con los pronósticos. Estas proteínas se han sintetizado de la siguiente manera: primero, los iniciadores de dos o tres reaccionan entre sí y forman el dímero o tramor llamado SO. A través del ensamblaje en sí, estas dietas y traumrs se consideran nuevamente las estructuras más comunes, como iosidra u octoidra. Sin embargo, no siempre sucedió: además de la estructura precalculada, los investigadores también recibieron muchas partículas que eran en gran medida grandes o incluso formaron una arquitectura diferente.
Investigar la proteína incumplida en detalle
“Tenemos que entender la causa de estas desviaciones, hemos presentado estas tres reacciones en detalle”, dice Khilnskaya. Varios métodos de investigación, como la microscopía electrónica de la tripulación, y los espectromos de gran escala, junto con las matemáticas, los métodos de computación y la imitación de AI, revelaron la causa principal de su observación.
Como muestran los científicos, hay pequeñas áreas en las proteínas investigadoras que son estructuralmente flexibles y no se comportan de una manera completamente estricta. El Khumlinskia explica: “Se observa que esta flexibilidad no solo produce un multi -dimensional incontrolable, sino que también tiene un pequeño número de estructuras potenciales, es decir, por decir oligomorfismo”.
De esta manera, las tres proteínas también tratan proteínas naturales que fabrican conchas de virus o apoyan la formación de vasos tomando muchos tamaños y formas diferentes. “El oliagomorfismo que hemos presenciado abre las interesantes posibilidades de desarrollar proteínas de acuerdo con aplicaciones específicas”, dice Khilnskaya. “Los principios del diseño presentados aquí pueden avanzar en el desarrollo de nanometriales de proteínas personalizadas de una manera decisiva”.
