La Administración de Alimentos y Medicamentos ha aprobado más de 100 anticuerpos monoclonales para el tratamiento de numerosas enfermedades. Los terapeutas utilizan otros anticuerpos para diagnosticar afecciones o avanzar en proyectos de investigación por parte de los científicos.
Incluso a pesar de una extensión significativa al mercado global de anticuerpos utilizados en atención médica e investigación, los científicos han reconocido que todavía no existe la capacidad de encontrar nuevos anticuerpos. Muchas proteínas se denominan complejo de proteínas juntas para realizar funciones biológicas. El método tradicional para crear anticuerpos al vacunar animales está luchando por crear anticuerpos relacionados con estos complejos de proteínas.
El procedimiento tradicional sufre de falla porque el complejo de proteínas es inestable durante las vacunas, lo que interrumpe el proceso a través del cual las células del sistema inmune reaccionan y producen anticuerpos.
Sanford Bernham Pybis y Eli Lily y los científicos de la compañía el 5 de marzo de 2025, publicaron los resultados Revista de inmunología Demuestre que el complejo de proteínas de fusión se combinó para aumentar la estabilidad durante las vacunas y permitir razas de anticuerpos.
El estudio se centra en dos proteínas que aparecen a nivel de células inmunes, atoniadores de linfosis B y T (BTLA) y mediador de entrada del virus del herpes (HVEM). BTLA y HVM forman un complejo de proteínas a medida que interactúan entre sí para afectar la gravedad de la respuesta del sistema inmune. Los científicos han demostrado que la proporción de estas proteínas de congelado y sus formas compartidas pueden contribuir a enfermedades como Loopus, pero ha sido difícil medir este compuesto.
El equipo de investigación comenzó a trabajar creando una proteína de fusión compleja compleja basada en complejo creada por BTLA y HVEM. La creciente estabilidad al combinar estas proteínas permitió al grupo producir con éxito anticuerpos monoclonales. Los investigadores decidieron qué anti -cuerpo es particularmente capaz de unir la proteína de fusión. Usaron este anticuerpo para comparar la cantidad de BTLA y HVEM independiente y su complejo de proteínas en varias células inmunes diferentes.
“Nuestro estudio es el primer estudio que mide directamente esta medición directa en las células utilizando un anticuerpo monoclonal distintivo complejo”, dijo el profesor Carlware, en el programa de metabolismo del cáncer y micro medio ambiente en Sanford Bernham Erdis. “Estos resultados pueden ayudar a diagnosticar o monitorear el linfoma como Leuops y Cancer, que contiene mutualidad HVEM”.
“Además, este enfoque para producir anticuerpos monoclonales con proteínas de fusión puede abrir oportunidades para estudiar otros complejos de proteínas asociados con la enfermedad y potencialmente conducir a un nuevo tratamiento”.
Durante la investigación, Shane Atil, director senior de investigación boológica en Neurocrine Biochesse, Director Senior de Investigación Boológica, Eli Lily y la compañía trabajaron en la compañía. Compartió un protagonista de un profesor asociado de investigación, Tim Chewing, PhD en el Ware Lab en Sanford Bernham Pyab.
