En biología, las enzimas se han desarrollado en millones de años para realizar reacciones químicas. Los científicos del Instituto Max Planck para la dinámica y la autoorganización (MPI-DS) ahora han derivado reglas universales para que valga la pena. Una vez más Diseño máximo de enzimas. Como ejemplo, consideró la reacción enzimética para romper la dieta en dos moléculas de monómero. Teniendo en cuenta la geometría de este complejo de sustrato enzimático, identificó tres reglas de oro que deberían considerarse enzimas funcionales.
Primero, la interfaz de enzimas y moléculas debe ubicarse en sus respectivos extremos pequeños. De esta manera, se puede lograr una pareja fuerte entre los dos. Por esta razón, el cambio constructivo en la enzima no debe ser menor que la reacción. Finalmente, el cambio constructivo de la enzima debe ser muy rápido para maximizar la fuerza impulsora química de la reacción.
“Hicimos nuestra investigación sobre dos pilares importantes”, describió esta opinión, director de MPI-DS, describió esta opinión. “Protegiendo la velocidad entre las coordenadas de reacción”, continúan. De esta manera, los investigadores ampliaron la teoría de la clásica reacción de 2 dimensiones. En general, los modelos de reacción enzimética explican una barrera de energía a la que la reacción. De reacción. Tener que controlar.
“Como en nuestro modelo también consideramos la dinámica y las parejas enzimáticas, estamos más allá de este concepto actual, considerando dos puntos de reacción”, dice Michays Chattafi, primer autor de este estudio. “En lugar de superar la barrera de la energía, ahora puede imaginar formas alternativas de descuidarlo tomando rutas alternativas”, dijo.
Estos resultados proporcionan una nueva base para el diseño de máquinas moleculares, evitando puntos dolorosos y técnicamente desafiantes para imitar la dinámica de cada átomo individualmente.
