¿Qué sostiene la electronegatividad en los péptidos? Una estructura plegada según un nuevo estudio procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.
El transporte de electrones, el proceso de generación de energía dentro de las células vivas que permite la fotosíntesis y la respiración, se mejora en péptidos con estructuras plegadas y colapsadas. Investigadores interdisciplinarios del Instituto Beckman de Ciencia y Tecnología Avanzadas combinaron experimentos de una sola molécula, simulaciones de dinámica molecular y mecánica cuántica para validar sus hallazgos.
“Este descubrimiento proporciona una nueva comprensión de cómo los electrones fluyen a través de péptidos con estructuras más complejas, al tiempo que ofrece nuevas vías para diseñar y producir dispositivos electrónicos moleculares más eficientes”, dijo el investigador principal Charles Schroeder, profesor de Economía James de Ciencia e Ingeniería de Materiales en la Universidad. . de Illinois Urbana-Champaign.
Las proteínas residen en todas las células vivas y son esenciales para actividades celulares como la fotosíntesis, la respiración (ingresar oxígeno y expulsar dióxido de carbono) y la contracción muscular.
Químicamente, las proteínas son largas secuencias de aminoácidos como las luces navideñas, con diferentes colores que representan diferentes aminoácidos como el triptófano y la glutamina.
La forma más simple de una proteína (su estructura básica) consta de una cadena de aminoácidos. Pero los aminoácidos son propensos a la adulteración. Cuando interactúan entre sí, la hebra se enreda, provocando una rotura estructural llamada plegamiento de proteínas (o estructura secundaria).
Los investigadores preguntaron si la estructura de una proteína afecta su capacidad para conducir electricidad y cómo lo hace, una pregunta que no está claramente respondida en la literatura existente.
Rajarshi “Reju” Samajdar, un estudiante de posgrado del grupo Schroeder, probó pacientemente este problema de proteínas experimentando una molécula a la vez. Pero la sociedad no se fijaba en absoluto en las proteínas. En cambio, se centró en los péptidos, fragmentos de proteínas con una serie de aminoácidos. Para este estudio, Samajdar utilizó péptidos con alrededor de cuatro o cinco aminoácidos, lo que permitió realizar observaciones más granulares, dijo.
Samajdar notó algo sorprendente: los péptidos desplegados con estructura primaria parecían ser conductores de energía menos eficientes que sus homólogos plegados con estructura secundaria. Las aparentes diferencias entre el comportamiento de los péptidos en cada estado despertaron su curiosidad.
“Los péptidos son muy flexibles. Estábamos interesados en comprender cómo cambian las propiedades de conductancia cuando los estiras y cómo los péptidos pasan de una estructura secundaria plegada a una conformación extendida. Curiosamente, vi un salto distinto entre estas dos estructuras, con diferentes propiedades electrónicas en cada uno”, dijo Samajdar.
Para confirmar sus observaciones, Samajdar se reunió con Moeen Maguni, un asistente de investigación graduado que trabaja con Imad Tajkhorsheed, investigador de Beckman, profesor y doctor en bioquímica. Woodland Hastings es el presidente designado.
El equipo simuló el comportamiento conformacional de los péptidos con modelos informáticos, confirmando los cambios conformacionales observados por Samajdar. Sin dejar piedra científica sin remover, los investigadores, junto con Martin Mosquera, profesor asistente de química en la Universidad Estatal de Montana, y Nicholas Jackson, investigador de Beckman y profesor asistente de química en Illinois, utilizaron cálculos de mecánica cuántica para confirmar que ambos son discretos. De hecho, las estructuras estaban correlacionadas con cambios en la conductividad.
“Creemos que combinar el modelado estructural con experimentos de una sola molécula, la dinámica molecular y la mecánica cuántica es un enfoque muy poderoso para comprender la electrónica molecular”, afirmó Samajdar. “Podríamos haber pasado directamente a la tecnología cuántica, pero no lo hicimos. La pieza de simulación por ordenador nos permitió estudiar todo el espacio conformacional de los péptidos”.
Los resultados triplemente verificados por los investigadores mostraron que los péptidos con estructuras secundarias plegadas conducen la electricidad mejor que los péptidos con estructuras primarias desplegadas. La estructura secundaria específica que observaron se llama 3.10 Hélice
Debido a que el trabajo se realizó con péptidos, los resultados se prestan a una mayor comprensión del transporte de electrones en proteínas y otras biomoléculas más grandes y complejas, que pueden usarse en dispositivos electrónicos moleculares como semiconductores. Se refiere a aplicaciones que operan cambiando entre dos. estructuras separadas.
