Los humanos podemos hacer mucho, pero las plantas tienen una capacidad que nosotros no tenemos: producen energía directamente de la luz solar, un superpoder llamado fotosíntesis. Sin embargo, una nueva investigación sugiere que los científicos están cerrando la brecha.
Investigadores de la Universidad Metropolitana de Osaka han revelado la estructura tridimensional de un complejo de proteínas de antena fotosintética sintética, llamado complejo de recolección de luz II (LHCII), y han demostrado que el LHCII sintético refleja fielmente su contraparte natural. El descubrimiento marca un paso importante en la comprensión de cómo las plantas cosechan y gestionan la energía solar, allanando el camino para futuras innovaciones en la fotosíntesis artificial.
Los investigadores, dirigidos por la profesora asociada Ritsuko Fujii y el entonces estudiante de posgrado Soichiro Seiki de la Escuela de Graduados en Ciencias y el Centro de Investigación para la Fotosíntesis Artificial, publicaron su estudio. Nexo PNAS.
La fotosíntesis convierte la luz solar en energía utilizable, un proceso muy complejo que involucra cientos de moléculas y proteínas diferentes. Entre ellos se encuentra el LHCII, el complejo de proteína pigmentaria más común que se encuentra en los cloroplastos de las plantas y las algas verdes. Es responsable de capturar la luz solar y transferir energía de manera eficiente para impulsar la fotosíntesis. El propio LHCII consta de muchas moléculas de proteínas y pigmentos. Comprender cómo esta antena fotosintética hace su magia y luego replicarla no es fácil.
Se han realizado varios intentos para recrear LHCII. La pregunta es: ¿se acerca esta imitación a la propia creación de la naturaleza?
“Los métodos tradicionales no logran determinar la estructura exacta del LHCII reconstruido in vitro”, dijo el Dr. Seki.
La reconstitución in vitro es una técnica de laboratorio que permite a los científicos reconstituir LHCII fuera de las plantas mediante la síntesis de la porción proteica de LHCII. Escherichia coli y combinándolo con pigmentos y lípidos naturales.
Entonces, el equipo de investigación pasó de página, utilizando microscopía crioelectrónica para analizar la estructura 3D del LHCII reconstruido. La técnica, que ganó el Premio Nobel de Química en 2017, toma fotografías de muestras congeladas a temperaturas extremadamente bajas, lo que permite a los investigadores observar más de cerca cómo se organizan los pigmentos y las proteínas dentro del complejo.
“Nuestros resultados mostraron que el LHCII cultivado en laboratorio era casi idéntico a la versión natural, con sólo unas pocas diferencias menores”, dijo el Dr. Seki.
Estos resultados validan la eficacia de la técnica de reconstitución in vitro y abren nuevas oportunidades para explorar el funcionamiento interno de LHCII y su papel en la fotosíntesis, sentando las bases para futuros avances en la fotosíntesis artificial y las tecnologías de producción de plantas.
“Nuestro resultado no sólo proporciona una base estructural para el LHCII reconstituido, sino que también examina las funciones basadas en la estructura del LHCII reconstituido”, dijo el profesor Fuji. “Esperamos que esto facilite más estudios sobre los mecanismos moleculares mediante los cuales las plantas utilizan la luz solar para reacciones químicas”.
